가용성 쌀 단백질 분말 연구 (Soluble Rice Protein Powder Study

쌀protein is a highly nutritious protein. It has a complete composition of essential amino acids, but is relatively deficient in lysine and threonine compared to animal protein. Because plant proteins and animal proteins each have their own characteristics and nutritional effects are different, it is ideal to consume these two types of protein in a balanced ratio. Clinical studies in the United States have shown that less than 1% of highly allergic patients out of about 700 cases of hereditary allergies are allergic to 쌀 단백질, and allergies to rice protein are rarely reported in pediatrics [1-2].

It is precisely because of the high nutritional value and hypoallergenicity of rice protein특히 식품시장의 발전 전망이 밝다는 것.그러나 용매법을 이용하여 추출한 쌀 단백질의 용해도가 매우 낮기 때문에 가용성 쌀 단백질 분말의 제조는 일반적으로 효소법을 사용한다.그러나 쌀 단백질 분말의 효소적 조제에 사용되는 효소들의 가격이 상대적으로 비싸 [2] 활용에는 큰 한계가 있었다.쌀 단백질은 효소적으로 가수분해되어 생리 활성 펩타이드를 생성하는데, 특별한 생리활성을 가지며 체&를 조절할 수 있다#39;s 중요 활동.이러한 생리활성 펩타이드의 대부분은 긴 단백질 사슬에서 비활성 상태로 존재한다.이들의 생리 활성은 효소적으로 적절한 길이로 가수분해되었을 때만 분명해진다 [3].

쌀 단백질의 개량에 대한 국내외 연구는 주로 화학적, 효소적 개량에 중점을 두었으며 물리적 개량에 대한 연구도 있었다.

신체개조 1

물리적 변형은 단백질의 기능적 특성을 향상시키기 위해 기계적 처리, 동결, 압출, 자기장, 전기장, 음장, 초여과법, 저선량 방사선, 소분자 양친성 물질 첨가 등의 방법을 사용하는 것을 말한다 [4].양희일 등 5명은 초음파 순환기술을 이용해 콩 단백질을 분리했다.연구결과 초음파파워 320 W, 초음파시간 15분으로 유화능은 17%, 유화안정성은 49% 증가하였다.

초음파 전력이 960 또는 800 W 이고 초음파 시간이 15분일 때, 기포능력과 기포안정성은 초음파를 처리하지 않은 단백질보다 각각 70%와 7% 높은 최대치에 도달하였다;초음파 파워가 640 W 일 때 콩 단백질 분리의 소수성은 최대치에 도달하였으며, 이는 비초음파 처리에 비해 39% 증가하였다.카토 등 [6]은 쌀을 고압처리하게 했다.압력이 100~400 MPa에 도달했을 때, 용해된 쌀의 알레르기를 일으키는 단백질의 양은 0.2-0.5 mg (단백질)/g (쌀);압력이 300~400 MPa에 도달하면 용해된 양은 0.5 mg 단백질/g (쌀);압력이 500 MPa를 초과했을 때 용해된 양은 증가하지 않았습니다.육체개조는 독성의 부작용을 최소화하고, 비용이 저렴하며, 행동 지속시간이 짧다는 특징이 있지만, 뚜렷한 효과가 없어 거의 사용되지 않는다.

2 화학 개질

화학적 개조는 주로 단백질에 친수성 및 지방성 그룹, 음전하 그룹, 이황화 그룹 등과 같은 다양한 기능성 그룹을 도입하고, 단백질의 성질을 변화시키기 위해 단백질의 측쇄에 있는 특정 그룹의 화학적 활성을 이용하여 단백질의 구조, 소수성 및 정전기 전하를 개선한다 [4, 7].현재 일반적으로 사용되는 화학적 개질 방법에는 탈아미화, 아실화, 당화, 인산화, 알킬화, 지방질 개질 등이 있다.쌀 단백질의 화학적 변형에 관한 보고는 주로 탈아미화 (deamidation), 아실화 (acylation), 당화 (glycosylation), 인산화 (phosphorylation), 알킬화 (alkylation)에 초점을 두고 있다.

2.1 Deamidation 수정

Deamidation modification is a commonly used method in the modification of vegetable proteins다.탈아미드 변형 단백질은 변형되지 않은 단백질 시료와 비교하여 용해도, 유화 및 유화 안정성, 기포 및 거품 안정성, 수분 유지력 [8] 등에서 다양한 정도의 향상을 보인다.이규평 등 9명은 탈아미화 변형이 쌀 단백질의 용해도에 미치는 영향을 연구하였다.연구결과 탈곡정도가 0-63.5% 일 때 쌀 단백질의 용해도는 탈곡정도에 따라 선형적으로 증가하여 99.4%;탈산도가 63.5%를 초과하여 66.2%에 달했을 때 쌀 단백질의 용해도는 약간 증가하였다.deamidation 정도는 99.4%로 선형적으로 증가하였으며;탈산도가 63.5%를 초과하여 66.2%에 달하면 쌀 단백질의 용해도는 약간 감소하였다.천지충 [10]은 산 탈아미드화에 의해 쌀 단백질을 변형시켰으며, 직교실험을 이용하여 쌀 단백질의 산화를 위한 조건인 50 g/L 쌀 단백질 함량, 0.3 mol/L 염산 농도, 3 h 반응 시간, 85 ℃ 반응 온도를 최적화하였다.

2.2 당화 수정

After the grafting modification of proteins and polysaccharides, their functionality is greatly improved, mainly in terms of water solubility and emulsifying properties [11]. Du Yansu et al. [12] used a dry-method Maillard reaction to glycosylate modified rice bran gluten, and investigated the effect of the mass ratio of gluten and carrageenan and the reaction time on the grafting reaction process and the functional properties of the grafted product. The results showed that at a mass ratio of gluten to carrageenan of 1:2, a relative humidity of 79%, temperature 60 °C, reaction for 24 h, the grafting degree of the product reached 28. 84%; compared to gluten, the solubility, emulsifying properties and emulsion stability of the grafted product were increased by 2. 04 times, 4. 84 times and 0. 63 times, respectively.

인산화 변형 2.3

인산 화 수정의 단백질은 단백질 활성 그룹의 선별적 사용, Ser, 같은 으로써 그리고 잿물] (ε-NH2, 인산염 그룹에 닫을 되는, 그렇게 함 으로써 많은 수의 인산염 그룹을 도입, 인산염 그룹의 도입을 증가시 킨 protein's 전기음성도 (electronegativity)를 나타내어 단백질간의 정전기적 반발력을 증가시켜 단백질계에보다 분산되게하고, 용해도와 응집안정성을 증가시킨다 [13-14].

심시경 등 15명은인 옥시 클로라이드/단백질의 낮은 몰비를 이용하여 인산화콩 단백질을 분리하였다.그 결과 최적의 공정조건으로 콩 단백질 분리농도 4%, 반응시간 30분,인 옥시클로라이드량 0.20 mL, pH 10.00일 때, 인산화한 콩 단백질 분리액의 등전점은 4.25에서 3.75로 감소하였다.부피 0.20 mL, pH 10.00, 인산화한 콩 단백질 분리액의 등전점이 4.25에서 3.75로 감소되었으며, 용해도 및 유화성이 현저히 향상되었다.이홍주 등 16명은 적송나무 씨를 원료로 사용하고 적송나무 분리한 단백질을 트리폴리인산나트륨 (STP)으로 변형하였다.인산화된 개량형 잣나무 분리 단백질의 최적 분해조건은 반응온도 45 °C, pH 8.5, STP의 질량분율 7%, 반응시간 75분이었으며, 이러한 조건에서 잣나무 단백질 분리액의 용해도는 80.2%에 도달할 수 있다.

3 효소개조

효소변형은 효소를 이용하여 단백질의 아미노산 잔기와 폴리펩타이드 사슬을 변화시켜 구조의 변화를 유발함으로써 기능성과 영양성을 향상시킨다.효소 변형의 주된 방법은 공유 교차 연결, 가수분해, 탈아미드, 인산화 [17] 가 있다.쌀 단백질의 기능적 특성을 향상시키기 위해 단백질을 교차 연결시키는 효소를 사용하는 것이 화학적 개량 방법을 사용하는 것보다 나은 이유는 효소적 방법에 필요한 조건이 더 완만하며, 더 구체적이고, 독성물질을 생성하지 않으며, 소비자들은 효소적 개량이 더"자연스럽다"고 느끼기 때문이다 [18].

효소 변형은 주로 효소에 의한 펩타이드 사슬의 특이 분열을 수반하여 원래 단백질 & 외부에 노출되어 있던 소수성 아미노산 잔기가 분해된다#39;s 고등 구조가 쪼개져서 단백질의 용해도가 증가한다 [19].렌웬콩 등 20)은 알칼리 프로테아제 개질을 이용하였으며, 단일 인자 및 반응표면 실험을 통해 질소용해도 지수를 지표로 이용하여 고온 변성 콩가루에 대한 최적의 효소가수분해 공정 조건을 결정하였다.조건은 다음과 같다:pH 9.0, 기질농도 8.56 g/100 mL, 효소량 13 004.69 U/g 단백질, 온도 59.10 ℃, 시간 20.47분, 가수분해도 15.86%다.

 쑤궈동 등 [21]은 알칼리성 프로테아제를 사용하여 쌀찌꺼기 단백질을 개조하였다.그 결과 최적의 효소조건은 효소양 [E]/[S] = 1%, pH 8.0, 온도 65°C, 고체-액비 1:5로 나타났다.이러한 조건에서 쌀 단백질의 용해성, 유화성 및 기포성이 유의적으로 개선되었다.천지왕 등 22명은 쌀 단백질을 알칼리 단백질 분해하여 얻은 쌀 펩타이드가 용해성이 좋고 점도가 낮으며, 식품산업에 널리 사용될 수 있음을 보여주었다.정마이 등 23명은 복합프로테아제를 이용하여 시리얼 단백질 분말을 가수분해하여 가수분해 정도가 25% 내지 30%인 수용성 시리얼 단백질 분말을 얻었다.

4 전망

현재에는 화학적개질과 효소적개질이 주로 사용되는 방법이다modify rice protein. Chemical modification has the hidden danger of chemical reagent residues, so enzymatic modification has become the focus of research on rice protein modification. The hydrolysis rates of enzymatically modified proteins are not very high, generally at most 30% to 35%, which is a great waste of resources. In order to increase the degree of protein hydrolysis and enable the active ingredients to be used to a greater extent, biological modification methods such as the interaction of several enzymes can be used to hydrolyze the protein of grains and beans, so that the hydrolysis rate of the grain protein can be increased and its active ingredients can be more fully utilized by the body. The protein is hydrolyzed into small molecular peptides, and its solubility is ensured, thereby improving the disadvantage of poor palatability of grain foods.

참조:

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