콩 단백질 분말의 특성은 무엇입니까?

콩은 식물성 단백질과 기름작물의 중요한 공급원이다.중국이 수입한 유전자 변형 콩은 주로 기름 추출에 사용되며, 이들의 콩가루는 동물 사료에 사용된다.기름 추출 후 국내에서 생산된 비유전자 변형 콩으로 만든 콩가루는 콩 단백질 분리, 콩 단백질 농축액, 탈질 콩가루 등을 준비하여 먹이사슬에 들어갈 수 있다 [1-3].

콩의 단백질은 주로 종자 입자 잎 조직의 단백질체에서 발견되며, 종자 전체 건질의 약 40%를 차지한다 [4, 5].0.5 mol/L의 이온 강도에서 침전 계수에 따라 4가지 성분으로 나눌 수 있다:2S,7S,11S,15S [6].또한 구조 단백질, 저장 단백질, 기능에 따라 대사를 조절하고 저장 물질을 합성하며 세포 구조를 만드는 효소 등의 대사 단백질로 나눌 수 있다 [7].그 중 7S와 11S는 대두의 주요 저장 단백질로 전체 단백질 함량의 약 80%를 차지한다 [8].또한 최근 콩 단백질을 분리하는 과정에서 막단백질인 지방 친화성proteins (LP) 가 발견되었다.이 구성 요소에 의해 형성 되는 복잡 한 oil-binding globul에서같은 단백질, β-conglycinin과 석유 globulin, 그리고 인지질 [9, 10].

의 구성 및 기능콩 단백질 성분 (콩단백질components)두부, 두유, 식물성 육류 등 콩 또는 콩 단백질 제품의 감각질에 중대한 영향을 미친다 [11-13].왕 Xibo et알다.[14] 두부의 질이 좋 다는 것을 보여주는 때의 상대적 콘 텐 츠 sulfur-containing 아미노산 콩 단백질에서보다 높은 2%의 비율을 7S 11S보다 높은 1.88,의 상대적 내용과 병렬 β-folded 구조는 39.96%보다 더 높다.

Andrew 등 15)은 콩 단백질 함량과 글로불린 소단위 조성이 두부의 겔 특성에 미치는 영향을 분석한 결과, 단백질 함량이 높을수록 두부가 단단해지는 것으로 나타났다.11의 삭제는 SA4 subunit의 부재가 두부의 경도 및 수분 보유와 양의 상관관계가 있다.장 et알다.[16]의 효과를 검토 원자재 품질 및 처리 조건에 두부 최근 몇 년 간, 그리고 두부의 질은 다는 것을 보여주 주로 콩가루 globulin과과 관련 된 β-conglycinin다.일반적으로, 콩가루 globulin의 경도에 미치는 영향 두부, β는 동안-conglycin에서두부의 탄력성을 영향을 미 친다.따라서 11S대 7S의 비율은 두부 생산에 적합한 품종을 선정하는 지표로 간주될 수 있다.

이 논문은 대두 단백질의 구조 조성에 대한 최근 연구 현황을 살펴보고,에 초점을 맞춘다대두 단백질의 제조 과정성분, 그리고 대두 단백질의 다양한 성분의 기능성을 요약한다.콩 또는 콩 단백질 제품의 품질관리에 참고자료를 제공하는 것이 목적이다.

대두 단백질 성분의 구조 1

11S 글로불린은 대두에 가장 많이 들어있는 글로불린이다.주로 글리시닌 (glycinin)으로 구성되어 있으며, 유황 함유 아미노산이 더 많이 포함되어 있다.분자량은 320~375 kDa이다.그 구조는 중성 조건 [17]에서 5개의 서브유닛으로 구성된 hollow hexamer.각 소단위는 산성 폴리펩타이드와 이황화 결합으로 연결된 염기성 폴리펩타이드에 의해 형성된다.등전점은 pH가 약 5.8 [8, 18, 19]이다.7S globulin는 주로 β로 이루어 져 있어-conglycinin, γ-conglycinin과 알칼리성 7S globulin[8].그들 중, β-conglycinin의 주요 구성 요소는 7S globulin, 분자의 무게를 가 진에 대해 180-210 kDa다.그것은 존재의 형태로 중립 조건에서 trimer 이고 3아 단위의 집합체에 의해 형성 되는 α, α', 그리고 β, 소수 성을 통해 상호작용이다.α와 α의 isoelectric 점'을하는 동안 각각은 5. 2, 5. 3, β subunit은 구성요소 β 네 개의 요소들로 1-β 4 [5일, 22] 입니다.

 로 특별의 β-conglycin에서구조는 특히, α와 α'아 단위 외 에도 확장 된 지역을 가지고 핵심 지역, 그리고 3아 단위이 모두 N-glycosylated, 예를들어,의 N-termini 3아 단위이 모두 high-mannose과 연관 되어 glycans다.이 때문에 가용성 대두글로불린 [21, 23-25] 과는 매우 다르다.11S와 7S의 변성온도도 실험마다 차이가 있다.에서 일반적으로, β-conglycinin은 변성 68-72 ° C,그리고 콩 globulin에서은 변성 86-90 ° C[9, 26].콩 씨앗에서 11S와 7S 단백질의 비율은 성장 환경과 유전자형에 따라 보통 0.5~1.3 정도이다 [27-29].

또한, 15S의 함량은 약 5%로 극소량이지만, 분자량을 겔여과 크로마토그래피로 분석한 결과 15S 단백질은 11S 글로불린 소단위 [8, 30]로 구성된 이량체로 간주될 수 있음을 알 수 있었다.2S 단백질은 주로 트립신 억제제 (쿠니츠 트립신 억제제)와 같은 항영양인자로 구성되어 있다.함량은 8%에 불과하지만 사람의 호흡기에 알레르기 반응을 유발할 수 있으므로 반드시 제거해야 한다 [8].LP에는 약 70%의 단백질과 10%의 지질이 함유되어 있으며, 주로 lipoxygenase와 막 단백질로 구성되어 있다 [9, 19].

단백질은 분자량에 따라 유체 (24, 18 kDa)에서 나오는 올리기질 단백질, 진공체 (34 kDa)에서 나오는 단백질, 그리고 전체 LP 단백질의 약 60%를 차지하는 7S,11S 단백질에서 나오는 소단위와 폴리펩티드로 나눌 수 있다 [9].LP의 단백질은 Coomassie brilliant blue 염료에 덜 민감하므로 SDS-PAGE를 사용하여 단백질 구성을 대략적으로 정량할 수 없습니다.Mashahiko 등 19)은 2008년 탈지처리 중 hexane에 의해 제거되지 않은 지질결합 단백질만을 Kjeldahl 법과 thin-layer chromatography를 이용하여 정량 분석한 결과 최종적으로 7S, 11S, LP 가 각각 탈지처리된 대두분의 총 단백질 함량의 23%, 46%, 31%를 차지하는 것으로 나타났다.

대두 단백질 분획의 준비 2

현재 주요 상용 대두단백질 제품은 탈지 대두가루, 대두단백질 농축액 및 대두단백질 분리 (SPI)이다.이 중에서 대두 단백질 분리액이 단백질 함량이 90% 이상으로 가장 높다;대두 단백질 농축액은 약 70%로 두 번째;그리고 탈지된 콩가루는 원료에서 대부분의 지질이 제거되었을 뿐 다당류와 같은 비단백질 성분은 50% 정도 남았지만 [5] 대두단백질을 분리하는 원료이다.그러나 7S, 11S 및 LP에 대한 추출 방법은 아직 조립 라인 생산의 기준을 충족시키기에는 거리가 있습니다.세 가지 단백질 성분에 대한 추출 공정 및 파라미터를 각각 그림 1 및 표 1에 나타내었다.

처음에는 Nagano et알다.[31]이 7S 콩globulin gel의 동적 레토학적인 변수를 규명하기 위하여 처음으로 7S와 11S에 대한 정화 방안을 제안하였다.이 방법은 탈지된 콩가루를 원료로 사용하여 증류수와 혼합하여 상온에서 1시간 동안 두었다가 시용하여 불용성 성분을 제거한 후 원심분리한다.원심분리 후 0.98 g/L의 농도로 초산에 bisulfite 나트륨을 첨가하여 pH를 6.4로 조절한다.

그리고 초산물을 얼음 수조에서 하룻밤 저장한 후 다시 원심분리하고 이때 얻어진 침전물은 11S로 간주한다.그 다음 초산액을 0.25 mol/L NaCl 용액으로하고 pH 5.0으로 조절하여 다시 원심분리하고;원심분리 후 초산물을 증류수의 2배 부피와 혼합하여 pH를 4.8로 조절한 후 다시 원심분리하였고 이때의 침전물은 7S 글로불린이었다.이 방법으로 얻은 탈지콩가루에서 11S와 7S의 추출율은 각각 10%와 6% 이며 순도는 90% 이상에 달할 수 있다.그 중 0.25 mol/L NaCl, pH 5.0, 4°C 가 7S 단백질을 분리하기에 가장 좋은 조건으로 여겨지며, bisulfite 나트륨은 환원제로 작용하여 단백질 추출율을 높여준다 [32].이 방법은 콩 단백질의"3단계 산강수"의 기본 분리 방안에 기초를 마련한다.

1992년 이후 콩 단백질의 추출을 최적화하는 데 많은 연구가 기울여져 왔는데, 주로 추출과정 중 온도, pH,이온의 강도가 단백질 결성에 미치는 영향을 중심으로 연구를 진행하였다 [31, 33-35].Deak 등 [33]은 추출 과정을 단순화하기 위해 NaCl 대신 CaCl2를 사용하였다.표면 전하 밀도의 차이로 인해 칼슘 이온은 pH 6.4에서 11S와 결합할 가능성이 더 높습니다.비록이 방법은 단백질 수율을 향상시키지만 순도는 낮았다.Liu 등 34)은 알칼리 추출액의 종류, 알칼리 용액의 pH, 추출온도, Tris-HCl buffer에 대한 탈질 대두분의 비율, bisulphite 나트륨 (SBS)을 5가지 요인으로 선정하고 11S와 7S 단백질 함량, 순도, 추출율 순으로 단일인자 최적화 실험을 실시하였다.그 결과 0.3MTris-HCl buffer를 추출액으로 사용할 경우 11S와 7S의 수율을 각각 2.01, 1.16% 포인트 유의적으로 증가시킬 수 있는 것으로 나타났다.

알칼리 용액의 pH를 7.5에서 9.0으로 높이는 과정에서 두 단백질의 수율과 순도는 먼저 증가했다가 감소하였다.추출효과는 pH 8.5에서 가장 좋았다.추출 온도는 알칼리 용액의 온도를 나타냅니다.온도를 25 °C에서 45 °C로 높이는 과정에서 두 단백질의 수율은 유의적으로 증가하다가 45 °C와 65 °C 사이에서 유의적으로 감소하였다.나가노 등 [31]과 비교하여 상온에서의 추출효과는 더 좋았으나 45~55℃는 두 단백질의 변성온도에 도달하지 못했다;그리고 콩가루의 단위 질량당 필요한 buffer의 질량을 증가시키는 것은 단백질 용해도를 증가시켜 수율과 순도를 증가시키는 가장 간단하고 효과적인 방법이지만,이 또한 사용되는 용기의 용량을 고려해야 하며 생산에 사용하기에 적합하지 않다;SBS에 의한 이황화결합을 끊어 단백질 응집 현상을 감소시키는 것도 용해도를 향상시킬 수 있으나, SBS의 농도가 증가할수록 두 단백질의 수율, 단백질 함량, 순도는 모두 먼저 증가했다가 감소하는 경향을 보이며, 최대 값은 0.01 mol/L의 농도에서 도달한다.

이를 바탕으로 Din Jalal Ud 등 [36]은 2021년 전처리 조건과 원료 종류가 추출 효과에 미치는 영향에 주목하고, 11S 단백질 추출을 위해 2차 산강수로 얻은 중간생성물을 회수했다.그 결과 콩알, 이탈된 콩가루, 콩 분리 단백질을 phytase로 전처리하면 11S와 7S의 순도를 유의적으로 향상시킬 수 있음을 알 수 있었다.그 중 콩 분리 단백질로 11S를 추출하는 것이 가장 효과적이며, 순도는 97.16%, 수율은 48.92%까지 얻을 수 있다.그러나 7S의 수율은 효소처리 후 유의적으로 감소하였다.

실제로 콩 단백질 분리에는 7S, 11S 단백질만 있는 것이 아니라 종자 단백질체와 기름체 [9] 주변에도 많은 수의 막단백질이 있다.이전 연구에 따르면이 산강수법으로 추출한 콩 단백질은 맛이 나쁘고, 지질과 결합되어 있는 일부 단백질, 즉 LP는 남아있다고 한다 [32].이에 영감을 받은 마샤히코 등 [19]은 단백질 추출 중 LP의 반응에 초점을 맞추고 단백질 품질을 보장할 수 있는 새로운 추출 방법을 고안했다.

이 방법은 70~80°C로 예열된 저온 변질 콩가루를 원료로 사용한다.나가노 & 와는 방법이 확연히 다르다#39; pH를 조절하기 위해 5 mol/l의 묽은 황산과 수산화나트륨을 사용한다는 점에서 s 법;pH를 5.8로 조절한 후 11S 단백질을 추출하고, 다시 5.0으로 조절한 후 원심분리 전 5.5로 조절하여 LP를 추출한다.마지막으로 pH를 4.8로 조절하여 7S 단백질을 얻는다;분리 공정에 많은 양의 소금과 냉각이 필요하지 않습니다.지방질 단백질을 추출하는이 방법의 핵심은 LP 가 강한 소수성이기 때문에 염분이 쉽게 배출된다는 것이다.pH 5.0에서는 LP와 7S 가 모두 불용성 상태이고 5.5에서는 LP 가 불용성을 유지하면서 7S 가 용해된다.또한 예열을 하면 7S와 11S의 추출을 보장할 수 있지만 온도가 너무 높으면 LP의 추출률이 낮아진다.LP의 발견은 이전의 방법으로 추출된 11S와 7S의 불순물이 적은 현상을 간접적으로 설명해주며, 또한 일부 연구자들이 LP의 기능성을 탐구하기 시작하는 계기가 되었다.

콩 단백질 분획물의 기능적 특성 3

처리 조건은 단백질이 자연 상태에서 중간 상태로 변하게하고 최종적으로는 완전히 변성될 수 있게 하며, 이에 따라 단백질의 기능도 변화하게 된다 [37].이 변환 과정 동안 단백질의 분자량과 일차 구조는 대개 변하지 않는다.주요 변화는 단백질의 2차 및 3차 구조의 변화로 인한 표면 아미노산 조성의 변화가 반영되며, 이는 단백질-단백질 및 단백질-다른 성분 상호작용에 조건을 제공한다.그러므로 단백질의 자연 상태는 단백질의 완전한 기능 그림을 결정하지 못한다.또한 용액, 인터페이스, 젤과 같은 환경에서 접히고 펴지는 동안 단백질의 구조적 전이 거동을 이해해야 한다.

3. 1 용해도

단백질의 용해도는 보통 젤, 유제, 음료와 같은 제품의 생산을 위해 조사되어야 할 주된 기능이다.특정 용액에서 가용성 상태에 있는 시료 중 전체 질소의 백분율로 나타낼 수 있다.용해도는 단백질 자체의 아미노산 조성, 서열, 분자량, 단백질 형성 등과 관련이 있을 뿐만 아니라 이온의 강도, pH, 온도 [38, 39] 등의 환경적인 요인과도 관련이 있다.단백질 구조를 바탕으로, 그것에 부착 된 다당류을 추측 할 수 있고의 N-terminus β-conglycinin 중립 조건은 그것을 더 물에 녹는다게 할 것이다.이러한 결과는 문헌 [40, 41]에서 확인되었다.

Jiang 등 (40)은 SPI와 세 종류의 단백질 (11S, 7S)을 준비하기 위해 동일한 배변된 콩가루를 사용하였다.그 결과 시료는 pH 7.0, 10 mMsodium phosphate 용액에 20 mg/ml 농도로 분산되었다.분산액의 pH를 조절하여 pH 7.0에서 7S 가 가장 큰 용해성 (90%)을 보였으며 SPI (80%), 11S (60%) 순으로 나타났다.세 단백질의 용해도곡선은 ph.7s와 SPI 모두 함수로서 u 자형 패턴을 보이며, 11S는 pH 4.5 정도에서 가장 낮은 용해도를 보이고, 11S와 7S의 등전점이 각각 pH 4.5와 5.0 정도임을 나타낸다.또한 세 가지 단백질의 용해도는 염농도가 증가할수록 모두 감소하는 경향을 보인다. 

0mol/L-0.1mol/L-0.6mol/L NaCl 조건에서 11S와 7S의 용해도 변화 차이는 각각 82.2%-82.0%-53.7%와 93.9%-88.7%-8.2% 이었다.이는 NaCl의 이온 효과와 관련이 있다.등전점 (pH 4-5)에서 Na+와 Cl−은 단백질 표면의 전하를 띤 그룹과 상호작용하는데, 결정-용액 계면에서 이중 전자층을 형성하여 콩 단백질의 겉보기 용해도를 증가시킬 수 있다.등전점 밖에서는 고농도의 이온이 단백질의 이형 전하를 중화시켜 용액의 pH를 조정함으로써 생기는 순전하 이득을 줄일 수 있다.

콩 단백질의 용해도는 열응집 거동에 의해서도 영향을 받는다.일부 연구에서는 Lumry-Eyring nucleati에집계model을 제안하였는데,이 모델에 따르면 단백질 응집은 응집 변화, 전 핵형성, 비가역적인 집합핵 형성, 증가된 집합체, 집합체의 자가연관성을 포함한 여러 단계로 이루어진다고 한다 [42-44].Tang Chuanhe 등 [41]은 80 °C에서 예열된 후, SPI는 97.6 °C 내열피크에서 11S에 해당하는 내열피크만을 나타냈는데, 이는 7S 가 80 °C에서 완전히 전개되어 11S와 함께보다 안정적인 골재를 형성했기 때문인 것으로 보인다.지웅 사부 님 et알다.[21] 함 사이의 집계를 행동에 차이 추가 β-conglycinin면서 glycinin 해 난방.의 용해도 β-conglycinin 동안 기본적으로 변함없이 그대로 난방 50 ° C-100 ° C,는 반면 glycinin의 용해도는 온도 증가에 따라 감소 추세이다.콩 globulin과 β을 때-conglycinin은 4:1의 비율에서 혼합 해 2:, 그리고 1:1, 복잡 한 집계를 각각 작아지와 β의 용해도 외에 따라 증가-conglycinin다.

소수성 상호작용은 단백질 응집체의 주요 원동력일 수 있다 [45].두 단백질의 열적 응집 메커니즘은 그림 2에 나타나 있다.집계 가 발생하면, β-conglycinin, 일단 그 소수 성 잔류 물은 및 골재 가 형성 되 덮이고, 다당류 및 친 수성 그룹 표면에 접근하고 있는 혐오 스러 운 으로부터 다른 단 량 체를 억제하는 힘을 제공 한다;그러나 콩 글로불린의 기본 폴리펩타이드에는 소수성 아미노산이 더 많기 때문에 더 많은 활동부위를 노출하도록 전개될 것이다.집합과정 중 일부 활성부위는 가려지지만 소수성 잔류물이 골재 표면에 여전히 존재하여 활성부위는 계속 집적하게 된다.

앞에서 β-conglycinin, 소수 성 globulin 골재의 표면에 잔류 물을 덮은 더 이상, 하지만 대신에 친 수성 단체들의 β-conglycinin, 집계를 종료 과정이다.또한, 이들 단백질의 열적 응집 거동 또한 농심 의존적이다.단백질 농도를 높이면 단백질간의 간격을 줄여 응집을 효과적으로 촉진한다 [46, 47].예룽페이 등 [48]은 80 °C,100 °C,120 °C에서 열처리한 후 농도별 SPI의 용해도가 단백질 농도가 증가할수록 감소하는 것을 보였다.천난난 (Chen Nannan) 등 (49)은 천연 콩 단백질이 고농도에서 자발적으로 결합하면 회반경이 더 크고 단백질-단백질 상호작용이 더 강한 집합체가 형성된다고 믿었다.

사육 및 단백질 추출 공정의 개선으로 순도가 높은 콩 단백질을 더 잘 얻을 수 있는 방법을 제공했다.위안 et알다.[50] defatted 콩을 원료로 사용 했, 얻고 성공적으로 3아 단위 β-conglycinin 순도 가 높:β (91.4%), α (0%), 그리고 α'(92.1%)에 의해 더 빠 른 흐름 DEAE-Sepharose 크로마토그래피 크로마토그래피 움직이 금속 이온과 결합 된 공감 대가 있다.1%다.이 근거로, 그는 Xiuting et알다.[25] 다는 것을 보여주 열적 7S 단백질은 주로의 집합체 β에 의해 지배 된 subunit, 그리고의 열 집계 11S 단백질은 기본적인 폴리 펩타이드에 의해 지배 당 한다.

의 최고 지역에 해당하는 chromatographic 피크는 부품으로 더 높은 분자의 무게 (> 669 kDa) 동안 난방 β에서 subunit 50-90 ° C 상당히 증가, α와 α'의 분자 무게 분포는 동안아 단위 난방 기본적으로 변경 하지 않았한다;11S 단백질의 일부 산성 폴리펩타이드는 가열하는 동안 전혀 응집되지 않은 반면, 염기성 폴리펩타이드를 추출하는 동안 90 °C에서 30분간 가열한 후 다량의 불용성 물질이 생성되었다.동적 빛의 입자 크기를 산란 결과에 따르면 11S와 산성 폴리 펩에서 증가 50 ° C를 90 ° C,Ζ과-average의 직경이 2 56 nm에서 158명으로 증가 시키면 nm (11S)와 79 nm을 112 nm (산성 폴리 펩), 각각이다.7S의 입자 크기는 가열 (29 nm에서 44 nm) 동안 덜 증가했습니다.그리고 α'아 단위 안정세를 29일 nm 주변에서 전혀 온도에서 동안 Ζ-average의 직경이 β subunit 70 nm 50 ° C에에 이르 렀고 90 ° C에서 158 nm으로 늘어 났다.그러므로, β 7S에 있는아 단위은 더 집계 되기 쉽다.

서로 다른 단백질 아단위체와 폴리펩티드 간의 표면소수성 결과를 비교하면, 11S의 표면소수성 H0는 60°C에서 약 5000 이었다가 온도가 증가함에 따라 급격히 증가하여 80°C에서 최고 12000에 이른다.산성 폴리펩티드의 H0는 가열 중에 약간 변화하며, 또한 80°C에서 최고 4200에 이른다.의 봉우리의 기각 7S, β subunit, α와 α'다른 온도에서 가열아 단위 변동의 약 봉우리 8000, 7800 그리고 6000, 각각이다.또한 가열 초기 10분 동안 단백질, 아단위 및 펩타이드의 표면 소수성은 모두 급격히 증가하였다.

이러한 결론은 Jian 등 [21]의 결론과 유사하며, 즉, 구상 단백질 분자가 먼저 접히는 전이를 겪고, 변성 온도에서 일정 기간 가열한 후, 구상 구조가 전개되면서 소수성 잔기가 더 많이 노출되고 표면 소수성이 증가한다는 것이다.이러한 소단위와 폴리펩티드의 열적 응집 거동의 차이는 단백질 1차 구조의 아미노산 조성과 관련이 있을 수 있다.예를 들어, Val, Leu, Al한등의 소수성 아미노산을 더 포함하는 염기성 폴리펩티드는 상온에서 불용성 집합체를 형성할 수 있다 [51].그 β subunit에는 또한 더 소수 성 아미노산과이 하나 뿐 N-linkedhigh-mannose glycans확장의 지역 구조에, 그러나 α와 α'아 단위 각 두 개 포함, 그래서 그 β subunit보다 더 골재를하는 경향 것은 α와 α'아 단위다.그러므로, 콩 globulin의 용해도는 온도,에 의해 크게 영향을 받고의 용해도 β-conglycinin은 이온 강도에 의해 크게 영향을 받는다.

3. 2 Gelation

겔 (Gel)은 고체 상태와 액체 상태 사이의 특수한 상태의 물질이다.대부분의 음식은 젤 상태로 먹을 수 있다.단백질 용액의 분자 간 상호작용이 증가하면, 교반 정도가 어느 정도 증가하여 용액은 겔 [37]로 변한다.콩 단백질의 열에 의한 겔의 기본적인 형성 과정은 다음과 같다. 물에 분산된 콩 단백질은 먼저 단단히 말린 모양의 형태로 졸을 형성한다.온도가 높아짐에 따라 단백질은 점차 변성되고 전개된다.인접한 분자 사이에 집합체가 형성되는 반면, 높은 온도는 분자 이동을 가속화합니다.단백질들 간의 소수성 상호작용이 잦아지고, 평형 상태에 도달한 후에는 자유 물 일부가 겔 네트워크에 갇히면서 특정 네트워크 구조를 가진 겔이 형성된다 [52].이 과정에서 이황화 결합과 같은 공유 상호작용이 주도적인 역할을 하는 반면, 수소 결합이나 정전기 반발과 같은 비공유 상호작용도 존재한다 [37].35 mM phosphate buffer (pH 7.6)에서 100 °C에서 11S와 7S 가 젤을 형성하기 위한 중요한 단백질 농도는 각각 2.5%와 7.5%이다 [53].11S 써모겔은 주로 이황화 결합과 정전기 상호작용을 통해 형성되며, 7S 써모겔은 수소 결합 [16]을 통해 형성된다.따라서 pH와 온도 조건은 단백질 집합체에 영향을 주어 겔의 구조와 성질에도 영향을 줄 수 있다 [54, 55].

콩 글로불린의 열에 의한 겔의 응집도가 높은 것으로 보아 저장양상도 상대적으로 커야 할 것으로 추론할 수 있다.렌케마 등 [56]은이 결론을 확인하였다.아민의 온도 검색 결과를 젤 준비와 같은 콩에서 콩 globulin (순도 95%)와 β-conglycinin 순도 (60%) 다는 것을 보여주 G'콩의 globulin와 β-conglycinin 젤의 끝에 냉각 4, 000 Pa었및 2500 Pa pH에서 3. 8, 전직 관료들과 그리고 5400과 7400 Pa을 후자를 Pa 한다.11S의 파열 스트레스 단백질에서 젤 pH.8 그리고 7. 6의은 또한 그것보다 상당히 높은 β-conglycinin 젤, 46. 2과 18. kPa을 2. 1과 2. 2 kPa 후자다.두 단백질젤의 저장양상의 차이는 황함유 아미노산의 함량이 다르기 때문이기도 할 것이다.11S 단백질은 단위 단백질당 메티오닌과 시스테인이 3~4배 많다.메티오닌과 시스테인은 7S 단백질보다 11S 단백질에 3-4배 더 풍부하기 때문에 [57], 겔 형성시 11S는 더 강한 교차연결망을 가지게 된다.

Eduarda etal. [58] 또한 열 유도 겔의 에너지 저장 양상은 11S 대 7S의 비율 (R2<0.50)과 직접적인 관련이 없으며, 또한 시스테인 잔기 함량이 낮은 산성 A3 하부단위체의 함량에 의존함을 보였다.동적 레올로 결과 아민 젤의 고립 된 콩 단백질에서 11 개의 다른 콩가루 globulin과 β-conglycinin subunit-deficient 콩와 하나의 정상적인 콩을 때 A3 다는 것을 보여주 protein-composed subunit 전체의 2% 미만를 차지 한 단백질 함량, 그 11S subunit와 관련 콘 텐 츠는 G'완전히 형성되었을 때의 겔 (R2>0.967)의.

 A3 subunit이 전체 단백질 함량의 2% 미만을 차지할 때 11S subunit 함량과 G& 사이에는 상관관계가 나타났다#39;완전히 형성된 겔의 값 (R2>0.967).A3 subunit이 전체 단백질 함량의 2% 이상을 차지하는 경우 G& 사이에는 상관관계가 없다#39;완전 형성 겔의 값과 콩 단백질의 조성.또한 11S 함량이 높은 품종과 낮은 품종간의 겔 저장 양상은 큰 차이가 없다.즉, 7S 단백질은 열 유도 겔의 주요 구조 단량체로서, 90 °C에서 11S 단백질이 충분히 전개되지 않아 발생할 수 있다.이는 두부 연구에서 11S 하부 단위의 조성과 겔 경도 사이의 상관관계가 발견된 결과와 유사하다 [15, 59].게다가, 단백질 전개 되고 있는 전제조건은 젤 형성을 위한 것이 므로, 그것의 gelati에온도를 예측 할 수 있 β-conglycinin, 낮은 열을 가 진 전환 온도,은 하부의 그것보다 콩 globulin (G' '/G' = 1).7S 함량이 높은 품종의 겔화온도는 74.2-82.2 °C 이며, 11S 함량이 높은 품종의 겔화온도는 86.2-90.2 °C이다.

3.3 레토릭 특성

류형검사는 큰 변형률 또는 주파수를 가함으로써 재료구조를 파괴할수 있으므로 가공중 원료의 상전이를 일정한 정도에서 반영할수 있다.점도, 저장 모들러스, 손실 모들러스, 토크 (60~62) 등의 파라미터로 구성된 것을 특징으로 한다.예를 들어 단백질 점도가 너무 높으면 가공 중에 용해될 수 없는 덩어리가 형성되는 경우가 많다.분명히 재료의 레올로지 특성의 변화는 공정변수뿐만 아니라 재료 자체의 조성에 의해서도 영향을 받는다.

무리요 등 (60)은 고수분 압출된 콩 단백질 제품의 경우 점도의 차이로 인한 속도 구배가 섬유구조 형성의 핵심임을 보여주었다.Patrick 등 (63)은 기본적으로 동일한 원료와 단백질 함량 (전체 건질의 90% 이상)을 갖는 4개의 콩 단백질을 분리하는 gel의 정상상태 스캔 결과, 동일한 조건에서 60초에서의 복잡한 점도는 44 kPa·s (SPI 1)), 43 kPa·s (SPI 2), 34 kPa·s (SPI 3), 14 kPa·s (SPI 4)로 나타났는데, 이러한 차이는 추출과정에 따라 발생하는 변성의 정도가 다르기 때문인 것으로 볼 수 있다 [64].

본 실험에서 콩 단백질 농축액의 단백질 함량은 전체 건질의 약 67% 였으나, 동일한 조건에서 그 점도 (101 kPa·s)는 콩 단백질 분리액의 2배 이상으로 나타났다 [63].이는 원료 중 다당류와 같은 다른 성분의 비율이 높을수록 점도에도 영향을 미치는 것으로 Zhang Wei 등 [65]이 압출된 식물성 단백질을 연구한 결과와 유사하다.Δ의 H의 콩 단백질을 고립 시키는 0. 72 J/g이다.콩 단백질 분리 및 글루텐 밀가루를 밀 전분, 옥수수 전분, 감자 전분, 고구마 전분, 타피오카전분, 녹두 전분, 완두전분, 감자 아밀로펙틴, 옥수수 아밀로펙틴과 혼합하여 (콩 단백질 분리:글루텐:전분 = 65:15:20) 9 종류의 전분 (밀 전분, 옥수수 전분, 감자 전분, 고구마 전분, 타피오카전분, 녹두 전분, 완두전분, 감자 아밀로펙틴, 옥수수 아밀로펙틴)을 혼합하였다.혼합 파우더의 Δ H 1.24 에서부터 2.42 J/g,하고 점도의 혼합물을 때이 돌출 308.70 에서부터 633.61 Pa · s.혼합물의 Δ H와 점도 긍정적으로 (P< 0. 05) 상관 되어 있었다.

대부분의 연구에서는 단백질 성분의 물리화학적 특성이 겔 구조의 형성에 미치는 영향을 논의하지만, 이는 겔 처리 과정에서 변화하는 거동을 설명하기에는 충분하지 않다 [66-69].멜레마 (Mellema) 등 [70]은 처음 전개된 단백질들이 서로 연결되어 있음을 제안하였다. 

대부분의 연구에서는 단백질 성분의 물리화학적 특성이 겔 구조의 형성에 미치는 영향을 논의하지만, 이는 겔 처리 과정에서 변화하는 거동을 설명하기에는 충분하지 않다 [66-69].멜레마 (Mellema) 등 [70]은 먼저 전개된 단백질들의 상호 연결에 의해 형성되는 사슬들의 곡면과 연결 방식이 현미경적으로 겔이 변형될 방식을 결정한다고 제안하였다.예를 들어, 곡선 사슬을 가진 젤의 주요 변형 방식은 굽힘이며, 직선과 상호 연결된 사슬은 늘어짐으로써 변형된다.이를 근거로 렌카마 [71]는 단백질 사슬이 구부러질수록 젤이 부러질 때 부담이 커진다는 것을 보여주었는데, 구부러진 사슬은 부러지기 전에 먼저 펴야 하기 때문이다.Wenjie Xia etal. [72]은 콩 단백질로부터 분리되는 열겔의 고유점도 및 분자간 상호작용 강도, 11S 농축단백질 (11S 함량 72.1%, 7S 함량 3.3%)과 7S 농축단백질 (7S 함량 30.4%, 11S 함량 4.2%)은 고유점도 및 그 결과 발생하는 열겔의 분자간 상호작용의 강도에 따라 차이가 있음을 큰 진폭 진동전단실험을 통해 보여주었다.

낮은 단백질 농도 (6%) 에서는 세 G&의 관계를 나타내었다#39;값은 다음과 같습니다 11-농축 단백질 (600 Pa) >콩 단백질 분리 (300 Pa) >7s 농축 단백질 (60 Pa).그 G'더 낮은 단백질 농도에서의 값은 분자간의 충돌과 응집과 같은 상호작용이 없거나 적을 때 분산된 상의 본질적인 점도를 반영한다.따라서 11s 농축 단백질의 고유 점도가 더 강하며, 다음으로 콩 단백질 분리.그러나 7s 가 농축된 단백질의 분자간 상호작용이 더 강해 G&에 의해 반사될 수 있다#39;-세 단백질의 단백질 농도 곡선.7s 농축 단백질의 해당 곡선의 기울기가 가장 크다 (281.25).

다음으로 분리된 콩 단백질 (266.67) 이며, 11s 농축 단백질이 가장 작다 (150), 즉 단백질 농도가 단위 증가할 때마다 7s 농축 단백질은 분자간의 충돌과 응집정도가 크고, G'가장 빠르게 증가합니다.이는 콩 글로불린이 충분히 전개되지 않고, 글로불린 입자의 단단한 구조가 분자 간 교차 결합을 억제하기 때문인 것으로 보인다 [73, 74].7S-rich 단백질 젤에게, 그것의 유연성 때문 일지도 모 른 β-conglycinin,과 더 많은 진출 입자를 형성하는 상호연관 가깝다.변형이 증가하면 처음에 해리된 입자들이 서로 얽혀 새로운 성단을 형성하게 된다 [75].이 실험에서 공초점 레이저 주사현미경과 주사전자현미경의 결과는 콩 단백질 분리 및 11S-rich gel은 더 큰 집합체로 구성된 비교적 고밀도의 네트워크를 가진 반면, 7S-rich 단백질gel은 더 거칠고 더 가지수가 많은 작은 입자로 구성되어 더 고르지 않았다 [76].

4 결론

중국에서 대두가 식품 생산에 널리 사용되고 있지만 성분 및 추출 공정의 다양성 때문에 기업들은 여전히 제품 품질의 규제를 위해 경험적 선택에 의존하고 있다.원료의 구성, 구조, 기능성과 감각성의 상관관계는 아직 비교적 모호하다.본 논문은 최근 대두단백질의 조성과 산업적 생산에 관한 지식을 제공하며, 주로 단백질 추출공정과 기능성의 소개에 초점을 맞추고 있다.콩 성분의 분리 및 규명, 단백질 기능성을 규명하는 수단 등에서 아직 간극을 보이고 있다.또한 친환경 생산을 달성하고 탄소 배출을 줄이기 위해 오카라 및 콩가루 등의 부산물 사용을 장려해야 하며, 예를 들어 압출조리를 이용하여 채식 육가공품 생산, 콩 활성 펩타이드 개발, 바이오 기반 플라스틱 제품 생산 등을 해야 한다.

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